Los resultados sugieren que las enzimas implicadas en la degradación de la glucosa no interactúan de forma aleatoria, sino que se agrupan temporalmente dentro de las células vivas. Este hallazgo cuestiona la visión tradicional de las vías metabólicas y apoya el modelo de canalización molecular.
El estudio, publicado en Nature Communications, utilizó la glucólisis como modelo. Mediante técnicas como la Raster Image Correlation Spectroscopy (RICS) y una nueva metodología llamada coinRICS, los investigadores observaron que pares de enzimas glucolíticas en células de levadura vivas coincidían con una frecuencia superior al azar.
Estas agrupaciones efímeras, bautizadas como “estolles de proteïnes” (protein flocks), tienen una duración inferior a los 10 milisegundos y se forman en el citoplasma. La investigación, liderada por Carme Gallego, Martí Aldea, Blanca Poquet, Galal Yahya, Laia Ferrer y Enrique Marcos, también contó con modelización computacional para corroborar los resultados.
Las propiedades químicas de las superficies proteicas parecen jugar un papel clave en estas interacciones. Proteínas con superficies similares tienden a establecer interacciones débiles y de corta duración, un fenómeno reforzado por la abundancia de proteínas y la similitud superficial, como se demostró con la proteína diseñada DHR10.
Estos descubrimientos proponen una nueva perspectiva dinámica sobre la organización del metabolismo celular, donde las interacciones débiles y transitorias podrían complementar los complejos proteicos estables. La similitud en el comportamiento observado tanto en levaduras como en células humanas sugiere que los 'protein flocks' podrían ser un mecanismo de organización celular más generalizado.
