Els resultats suggereixen que els enzims implicats en la degradació de la glucosa no interactuen de forma aleatòria, sinó que s'agrupen temporalment dins de les cèl·lules vives. Aquesta troballa qüestiona la visió tradicional de les vies metabòliques i recolza el model de canalització molecular.
L'estudi, publicat a Nature Communications, va utilitzar la glicòlisi com a model. Mitjançant tècniques com la Raster Image Correlation Spectroscopy (RICS) i una nova metodologia anomenada coinRICS, els investigadors van observar que parelles d'enzims glicolítics en cèl·lules de llevat vives coincidien amb una freqüència superior a l'atzar.
Aquestes agrupacions efímeres, batejades com a “estols de proteïnes” (protein flocks), tenen una durada inferior als 10 mil·lisegons i es formen al citoplasma. La investigació, liderada per Carme Gallego, Martí Aldea, Blanca Poquet, Galal Yahya, Laia Ferrer i Enrique Marcos, també va comptar amb modelització computacional per corroborar els resultats.
Les propietats químiques de les superfícies proteiques semblen jugar un paper clau en aquestes interaccions. Proteïnes amb superfícies similars tendeixen a establir interaccions febles i de curta durada, un fenomen reforçat per l'abundància de proteïnes i la similitud superficial, com es va demostrar amb la proteïna dissenyada DHR10.
Aquests descobriments proposen una nova perspectiva dinàmica sobre l'organització del metabolisme cel·lular, on les interaccions febles i transitòries podrien complementar els complexos proteics estables. La similitud en el comportament observat tant en llevats com en cèl·lules humanes suggereix que els 'protein flocks' podrien ser un mecanisme d'organització cel·lular més generalitzat.
