La investigació, publicada a la revista PNAS i liderada per Francesc Xavier Gomis-Rüth i Ulrich Eckhard, obre la porta al desenvolupament de teràpies contra malalties causades per anticossos defectuosos, com la nefropatía o la vasculitis per IgA.
La immunoglobulina A (IgA) és una barrera defensiva crucial a les mucoses. Mentre que moltes bacteries patògenes tallen la IgA1, la IgA2, present al còlon, resisteix aquestes defenses. Thomasclavelia ramosa és una excepció coneguda per trencar ambdues subclasses, però el mecanisme contra la IgA2 era desconegut.
Mitjançant criomicroscopía electrònica a l'IBMB-CSIC i al Sincrotrón ALBA, i al sincrotrón europeu ESRF de Grenoble, l'equip ha pogut observar la interacció entre una enzima de la bacteria i la IgA2. Han descrit com l'enzima s'uneix a l'anticòs, utilitzant una estructura en forma de llaç com a clavilla que encaixa en una cavitat de l'enzima, provocant un gir que obre una 'porta' per al tall.
Aquest mecanisme permet a l'enzima de T. ramosa subjectar l'anticòs per un llaç comú a IgA1 i IgA2, i tallar al principi de la seva 'bisagra', inutilitzant-lo. Això explica per què pot trencar ambdós tipus d'anticossos.
Aquesta troballa permetrà dissenyar enginyeria de peptidasas específiques per eliminar anticossos IgA defectuosos causants de malalties com la nefropatía o la vasculitis per IgA. També podria ajudar a protegir la IgA intestinal en malalties inflamatòries.
